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Questions de Biochimie

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Jokoba
Ministre de la Santé

Messages : 1136
Enregistré : 13/04/2008
Posté le 07/05/2010 à 10:14 notnew
Ouais, peut être... ^^ Donc c'est bien la traduction?

Et autre problème :
Q7 bioch 2009 : on est d'accord que l'item C est vrai???
Q13 : Item AB : Vous trouvez quoi comme nombre d'oxydation? Parce qu'il me semble bien que c'est +II
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Bébé carabin Grenoblois, Amateur de Chartreuse, bientôt externe...
VP ANEMF 2011/2012 de l'AEMG, VP Etudes Médicales 2012/2013 de l'ANEMF
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MaXx
Chef des sévices

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Enregistré : 20/12/2008
Posté le 07/05/2010 à 11:11 puis édité 1 fois notnew
Oui oui on est d'accord =). Pas de grande su, pas de ribosome. Pas de ribosome, pas de traduction. Pas de traduction... pas de traduction.
A moins qu'il empêche la transcription de l'ARNr, mais je ne suis pas convaincu. (et dans le cours il est signalé comme inhibiteur de la traduction).


Rapidos pour l'item C, est-ce un "non respect" par défaut d'électrons? Dans ce cas...

Pour le nombre d'oxydation, avec Nv de l'iode isolé = 7, et Nv de l'iode dans l'édifice avec les liaisons ioniques (donc il ne lui reste qu'un doublet) = 5. Donc 7 - 2 = 5.
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MaXx
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Enregistré : 20/12/2008
Posté le 07/05/2010 à 11:48 notnew
"1 Cyclothymique, lincomycin and 5 fluorouracil inhibit chloroplast rRNA synthesis in Euglena"

J'ai trouvé ça sur ScienceDirect. Si on se base sur l'action du cycloheximide chez ces petits protistes (ce que je comprend, en m'appuyant uniquement sur cette phrase), on pourrait dire que l'inhibition de la traduction est engendrée par une inhibition de la transcription d'ARNr et donc de la grande Su. Donc...
Mais quand on parle d'inhiber la transcription en inhibant l'activité peptidyl transférase, ça ne peut pas passer.
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jbk
Ministre de la Santé

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Posté le 07/05/2010 à 14:07 notnew
(petit aparté concernant ScienceDirect : il s'agit d'un site d'édition d'articles scientifiques une fois que les revues plus ou moins prestigieuses les ont validés. Je vous mets un peu en garde du coup parce que vous pouvez tomber sur des données issues de la recherche très récentes, ou dépassées au contraire, ou alors pas encore validées)
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JB -> en psy
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Jokoba
Ministre de la Santé

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Posté le 07/05/2010 à 19:23 notnew
Pour le nombre d'oxydation, avec Nv de l'iode isolé = 7, et Nv de l'iode dans l'édifice avec les liaisons ioniques (donc il ne lui reste qu'un doublet) = 5. Donc 7 - 2 = 5.

C'est pas plutôt 7 - 5 = 2 ? ^^
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MaXx
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Posté le 07/05/2010 à 20:58 notnew
Pour le nombre d'oxydation, avec Nv de l'iode isolé = 7, et Nv de l'iode dans l'édifice avec les liaisons ioniques (donc il ne lui reste qu'un doublet) = 5. Donc 7 - 2 = 5.

C'est pas plutôt 7 - 5 = 2 ? ^^

Je commencerai presque à douter là! Je ne rêve pas, l'oxygène est plus électronégatif que l'iode on est d'accord. Soit 7 le nombre d'électrons de valence de l'iode seul. Si on prend l'iode dans l'édifice, c'est à dire IO3- et que l'on considère les liaisons comme purement ioniques, pour être grossier, tous les électrons se barrent sur les atomes d'oxygène sauf le doublet non liant qui reste sur l'iode.
On a alors Nv = 2 pour l'iode dans l'édifice ; d'où 7 - 2 = 5.

Prend la représentation de Lewis de l'IO3- et tu verra smilies. (Où alors je ne comprend plus rien à la chimie =S, déjà qu'à la base...)
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Jokoba
Ministre de la Santé

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Posté le 08/05/2010 à 06:52 notnew
Pour le nombre d'oxydation, avec Nv de l'iode isolé = 7, et Nv de l'iode dans l'édifice avec les liaisons ioniques (donc il ne lui reste qu'un doublet) = 5. Donc 7 - 2 = 5.

C'est pas plutôt 7 - 5 = 2 ? ^^

Je commencerai presque à douter là! Je ne rêve pas, l'oxygène est plus électronégatif que l'iode on est d'accord. Soit 7 le nombre d'électrons de valence de l'iode seul. Si on prend l'iode dans l'édifice, c'est à dire IO3- et que l'on considère les liaisons comme purement ioniques, pour être grossier, tous les électrons se barrent sur les atomes d'oxygène sauf le doublet non liant qui reste sur l'iode.
On a alors Nv = 2 pour l'iode dans l'édifice ; d'où 7 - 2 = 5.

Prend la représentation de Lewis de l'IO3- et tu verra smilies. (Où alors je ne comprend plus rien à la chimie =S, déjà qu'à la base...)

Aaaaaaah, c'est bon! Merci ^^
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Bébé carabin Grenoblois, Amateur de Chartreuse, bientôt externe...
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fann1
Sexterne (diplomée secrétariat médical)

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Posté le 08/05/2010 à 18:46 notnew
Slt tt le monde ! J'aurai besoin d'une info .. La correction de la question 20 de bioch 3, j'ai BCD mais je ne suis pas daccord pr la D ^^
dans le cours c'est marqué baisse de Vmax et
augmentation de Km pr l'inhibition incompetitive alors que c'est diminution des deux
dans l'item .. J'ai mal pris la correction ??
Merci d'avance smilies
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Jokoba
Ministre de la Santé

Messages : 1136
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Posté le 08/05/2010 à 19:33 notnew
En fait, il y a une erreur dans le cours. Il y a bien diminution des 2.
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Belerian
Chef des sévices

Messages : 416
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Posté le 08/05/2010 à 21:48 notnew
Salut !
J'ai pris cette correction mais je ne comprend pas en quoi la fixation d'un inhibiteur sur le complexe E-S fait augmenter l'affinité du substrat pour l'enzyme ... Ce n'est pas très clair je crois ^^
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Ex Président de l'asso des ESF de Grenoble, Ex VP Com' d'Interasso Grenoble, ex tuteur responsable d'HBDD/Biostats, pfiou !

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fann1
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Posté le 08/05/2010 à 23:23 notnew
Ok, je revois sa demain alors ^^
mais par rapport au graph du cours, on voit
bien ce qu'il y a ecrit ds le cours non ? Ou alors je viens de
reflechir, c'est le -1/Km qui fait que ça diminue aussi ??? Bon je verrai sa demain ^^
merci en tout cas smilies
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MaXx
Chef des sévices

Messages : 449
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Posté le 09/05/2010 à 11:18 puis édité 1 fois notnew
Attention, ne pas confondre Km la constante de Michaelis et l'affinité. L'affinité est "inversement proportionnelle" à Km.

Lors de l'inhibition incompétitive, la fixation du substrat permet à un inhibiteur de se fixer sur un autre site (d'où le incompétitif). Or, plus il y a de complexe E-S-I plus l'affinité du substrat pour l'enzyme en grande (loi d'action de masse) c'est à dire que Km diminue, tout comme Vm.
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Belerian
Chef des sévices

Messages : 416
Enregistré : 02/02/2010
Posté le 09/05/2010 à 14:27 notnew
Je n'avais pas confondu mais merci du rappel =)

Je m'étais pris la tête pour rien faut croire ^^
En fait ici Km diminue parce qu'il y a plus de complexe, pas parce que l'affinité elle même est modifiée c'est ça ?

En gros l'affinité augmente parce qu'il y a plus de complexe (c'est ça la loi d'action de masse ?) mais pas pour une autre raison ?!

En tout cas merci maxx tes interventions sont vraiment super !
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MaXx
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Posté le 09/05/2010 à 15:49 puis édité 2 fois notnew
Je ne sais pas si mon explication sera bonne, mais j'essaie smilies. On a dit que dans l'inhibition incomptétitive, c'est la fixation du substrat sur l'enzyme qui permettait la fixation de l'inhibiteur (par changement de conformation). Soient E = enzyme, S = substrat et I = inhibiteur.

Ça donne : E + S = [ES] + I = [ESI]

Nous on utilise la loi d'action de masse pour dire que si on augmente les réactifs on aura plus de produits ; par la même, plus tu as de produits, moins tu as de réactifs (à condition qu'on n'en rajoute pas pendant la réaction). Pour notre cas, plus tu as de complexes [ESI], moins tu as de complexes [ES] et la loi d'action de masse dit que la formation d'un complexe [ES] s'en trouve favorisée car l'affinité "virtuelle" du substrat pour l'enzyme augmente. Je reprend, moins tu as de complexes enzymes substrats, plus l'affinité apparente du substrat pour l'enzyme augmente : la réaction ( E + S = [ES] ) est favorisée dans le sens direct puisque tu a moins de produits qu'en temps normal.

Donc comme tu as dis, l'affinité augmente parce que tu as plus de complexes (complexes [ESI] on est d'accord! Sinon, c'est l'inverse).
C'est très dynamique tout ça, ça va dans un sens et dans l'autre, hem, je sens les serpents arriver smilies.

Edit : les signes = sont à prendre (SssS) comme s'ils étaient deux flèches antiparallèles (clin d'œil au dernier tuto de bioch, "à polarité inversée"smilies)
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Tortucoli
Nain-terne

Messages : 99
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Posté le 11/05/2010 à 05:06 notnew
Salut à tous, juste une p'tite question sur le chapitre 1 du cours de FAURE en bioch(5).

Entre la diapo 22 et 23, y aurai pas un petit problème sur les anomère ?
Diapo 22, le schéma nous fait comprendre qu'on a à faire à un anomère alpha quand il a un OH hémiacétalique pas du même côté que le OH porté par le C subterminal alors que diapo 23 il raconte le contraire smilies
Alors qu'est ce qui est vrai dans tous ça ? J'ai cru comprendre que c'était la diapo 22 après quelques recherches sur le net, mais comme on dit, le DVD fait foi et comme il dit les 2 ben ça m'embrouille dans ma tête smilies
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Jokoba
Ministre de la Santé

Messages : 1136
Enregistré : 13/04/2008
Posté le 11/05/2010 à 07:06 notnew
Pour faire simple : Alpha est en bas et bêta est en haut smilies
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Sandra74
Jeune Carabine

Messages : 20
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Posté le 11/05/2010 à 18:47 notnew
Bonjour
J'ai une petite question, au tuto de bioch 5 l'item 31B est juste? N'y a-t-il pas 3 types d'oses (avec l'acide sialique, dérivé d'ose)? Ou est-ce le fait que l'on parle d'un glycosphyngolipide neutre?

merci smilies
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Belerian
Chef des sévices

Messages : 416
Enregistré : 02/02/2010
Posté le 19/05/2010 à 14:42 notnew
Salut à tous !

J'avais une petite questions, quand on donne une séquence d'acides aminés, on doit respecter l'ordre N-Ter --> C-Ter ou pas ?

Parce que dans ce cas là il me semble qu'il y a une erreur dans le tuto de bioch 4 Question 14, item B. Pour moi l'acide aspartique est chargé 2- (Un pour la chaine COO- de l'acide aminé et un pour la chaine COO- de la chaine latérale ?!) et la Lysine est chargée 1+ (Amine sous forme NH3+).
Or j'ai noté comme correction que c'était 0 la charge :s
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MaXx
Chef des sévices

Messages : 449
Enregistré : 20/12/2008
Posté le 19/05/2010 à 15:46 notnew
Salut!
D'abord pour répondre à Sandra74, en effet on parle des GSL neutres. Donc si on parle des neutres, c'est pas des autres SL smilies.

Ensuite pour Belerian, tu ferai un bon tuteur tordu je pense ^^. L'acide aspartique est -1, pas -2, du fait justement de ta liaison peptidique. M. Pelletier le dit si bien : "faites un dessin". C'est plus clair smilies? (Si je me trompe, prévenez moi ^^)
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Belerian
Chef des sévices

Messages : 416
Enregistré : 02/02/2010
Posté le 19/05/2010 à 16:02 notnew
Ensuite pour Belerian, tu ferai un bon tuteur tordu je pense ^^.
Je ne demande que ça smilies Passer direct en D1 ^^

L'acide aspartique est -1, pas -2, du fait justement de ta liaison peptidique. M. Pelletier le dit si bien : "faites un dessin". C'est plus clair smilies?

Justement ^^ Si on tient compte de l'orientation N->C bah l'acide aspartique est relié à la lysine par son N-Ter donc avec le C-Ter Libre ... ^^

Ca ferait un truc du genre NH2-[Ala]-CO-NH-[Lys]-CO-NH-[Asp]-COO
avec L'alanine non chargée, Lysine avec sa chaine latérale en NH3+, Ac Aspartique avec son acide en COO- et sa chaine latérale acide en COO-
==> -2+1 = -1 je crois ? ^^

Tu vois ce que j'veux dire ou je dois me résigner à me dire que je me prend trop la tête ? :p
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